Uma enzima do fundo do mar continua funcionando em temperaturas que destroem a maioria das proteínas e sua estrutura revelou o motivo
Pesquisadores descobrem como uma nitrogenase de ambientes hidrotermais resiste a temperaturas próximas de 100 °C e revelam os mecanismos de sua estabilidade molecular
Uma proteína encontrada em um microrganismo das profundezas oceânicas surpreendeu cientistas por sua resistência ao calor. A nitrogenase da arqueia Methanocaldococcus infernus apresenta temperatura de desnaturação de aproximadamente 92,3 °C e pode permanecer parcialmente intacta até 98 °C. Um estudo publicado em setembro de 2026 revelou detalhes moleculares que ajudam a explicar como essa enzima participa da fixação de nitrogênio em condições extremas.
Por que a nitrogenase consegue funcionar em ambientes tão quentes?
Nas regiões vulcânicas do fundo oceânico, fluidos hidrotermais podem atingir temperaturas superiores a 100 °C. Enquanto muitas proteínas perdem sua estrutura quando submetidas a calor intenso, certos microrganismos desenvolveram adaptações capazes de preservar funções biológicas essenciais.
Uma dessas espécies é Methanocaldococcus infernus, uma arqueia hipertermófila que consegue crescer utilizando nitrogênio molecular em temperaturas próximas de 92 °C. Sua nitrogenase transforma nitrogênio gasoso em amônia, disponibilizando esse elemento para a produção de moléculas fundamentais à vida.
Leia também: Mais de mil sítios arqueológicos aparecem dentro deste parque brasileiro e 204 deles podem ser visitados pelo público
O que os experimentos revelaram sobre a resistência da nitrogenase?
Pesquisadores do Instituto Max Planck de Microbiologia Marinha, na Alemanha, conseguiram isolar a enzima diretamente do microrganismo. Os testes mostraram que sua estrutura central começa a se desestabilizar significativamente perto de 90 °C, mantendo parte de sua organização até aproximadamente 98 °C.
O comportamento também apresentou uma particularidade: a enzima praticamente não produziu amônia à temperatura ambiente. A atividade aumentou com o aquecimento, mostrando que sua adaptação envolve não apenas resistir ao calor, mas funcionar adequadamente em temperaturas elevadas.
Os resultados destacaram cinco características:
- O microrganismo cresce utilizando nitrogênio até aproximadamente 91,7 °C;
- A estrutura central da nitrogenase apresenta temperatura de desnaturação de 92,3 °C;
- Uma nitrogenase bacteriana de comparação apresentou valor de 60,1 °C;
- A produção de amônia foi medida experimentalmente até 50 °C;
- A atividade prevista para 80 °C foi calculada por extrapolação, não medida diretamente.
A animação Animated Nitrogen Fixation, publicada pelo Serviço Geológico dos Estados Unidos (USGS), explica a transformação do nitrogênio atmosférico em compostos aproveitáveis pelos seres vivos. O vídeo apresenta o processo bioquímico geral, não o experimento específico com a arqueia.
Como a estrutura molecular protege a nitrogenase contra o calor?
As análises identificaram regiões estratégicas onde ligações de hidrogênio, interações entre cargas elétricas e agrupamentos de aminoácidos hidrofóbicos ajudam a estabilizar a proteína. Essas interações funcionam como pontos de reforço, dificultando sua desorganização quando a temperatura aumenta.
Os pesquisadores também observaram uma distribuição particular dos aminoácidos glicina e prolina, associados à flexibilidade e à rigidez das cadeias proteicas. A combinação permite preservar a arquitetura geral da nitrogenase sem eliminar completamente os pequenos movimentos necessários à catálise.
Como os cientistas conseguiram observar a nitrogenase em detalhes quase atômicos?
O estudo publicado na revista Nature Communications, em 8 de setembro de 2026, foi conduzido por Nevena Maslać, Mustafa Rasim Törer, Pauline Bolte e Tristan Wagner, com pesquisadores de instituições alemãs e francesas.
A equipe purificou a enzima em condições rigorosamente livres de oxigênio, já que esse gás pode danificar seus componentes metálicos. Depois, utilizou cristalografia de raios X em um síncrotron de Grenoble, obtendo estruturas com resoluções de 1,21 e 1,37 ångström, suficientes para examinar detalhes de sua organização molecular.
Quais números mostram a capacidade extraordinária dessa proteína?
A comparação com a nitrogenase da bactéria Azotobacter vinelandii revelou uma diferença de aproximadamente 32 °C na temperatura de desnaturação da estrutura central. Isso demonstra uma estabilidade térmica muito superior, embora não signifique que a enzima permaneça igualmente ativa em qualquer temperatura.
Os cientistas mediram produção de amônia de 280 ± 18,2 nanomoles por minuto por miligrama da proteína central a 50 °C. Para 80 °C, calcularam uma atividade potencial de 2.240 nanomoles, mas esse valor ainda exige confirmação experimental.
| Indicador científico | Resultado observado |
|---|---|
| Crescimento com fixação de nitrogênio | Até 91,7 °C |
| Desnaturação da proteína central | 92,3 °C |
| Proteína bacteriana de referência | 60,1 °C |
| Atividade prevista a 80 °C | 2.240 nmol/min/mg, valor extrapolado |
Por que a nitrogenase pode ajudar a compreender a vida em ambientes extremos?
A estrutura revelou características compartilhadas com três famílias conhecidas de nitrogenases: aquelas que utilizam molibdênio, vanádio ou somente ferro em seus centros catalíticos. Essa combinação sugere semelhanças com sistemas enzimáticos ancestrais, oferecendo pistas sobre a evolução da fixação biológica de nitrogênio.
Os resultados também podem orientar pesquisas sobre produção sustentável de amônia e desenvolvimento de catalisadores inspirados na natureza. Entretanto, transformar essa descoberta em uma tecnologia industrial exigirá superar desafios relacionados à sensibilidade ao oxigênio, ao consumo de energia e à estabilidade operacional. Por enquanto, a principal contribuição é explicar como uma proteína mantém sua organização e função em condições que inviabilizariam muitas outras enzimas.
Os comentários não representam a opinião do site; a responsabilidade pelo conteúdo postado é do autor da mensagem.
Comentários (0)