Uma enzima retirada de abóbora cortou proteínas do amendoim e reduziu a ligação com anticorpos, mas os principais alérgenos não desapareceram por completo

O que você vai ver

•  De qual planta vem a enzima usada no experimento.
•  Como os pesquisadores testaram a enzima sobre as proteínas do amendoim.
•  O que determinou o tamanho da redução na ligação com anticorpos.
•  Quais alérgenos específicos continuaram reagindo mesmo após o tratamento.
•  Por que o resultado não torna o amendoim tratado seguro para alérgicos.

Pesquisadores poloneses usaram uma enzima extraída da abóbora-de-figo para cortar proteínas do amendoim em laboratório, e conseguiram reduzir de forma significativa a reação com anticorpos ligados a alergias, embora os principais alérgenos do grão não tenham desaparecido por completo.

De qual planta vem a enzima usada?

A enzima é uma serina protease extracelular, ainda sem uso comercial, extraída da Cucurbita ficifolia, espécie de abóbora conhecida como abóbora-de-figo. O estudo foi conduzido por pesquisadores da Universidade de Ciências Ambientais e da Vida de Wrocław, em parceria com a Universidade Médica de Wrocław, e publicado na revista Food Chemistry.

Vitoria, victoria, calabaza de vitoria( Cucurbita ficifolia) Esta fruta pertenece a la familia Cucurbitacea, a la que pertenecen la patilla, el melón, el kiwano, entre muchas otras. Se distribuye desde México a Bolivia, en Colombia crece entre los 500 a 3000 msnm. https://t.co/mT5zd1VzOl

— Frutas de Colombia (@FrutasColombia) January 8, 2023

Como a enzima foi testada sobre as proteínas?

A equipe extraiu proteínas de amendoim cru e tratou essas proteínas com a enzima em diferentes condições de tempo e temperatura, medindo depois o quanto os fragmentos resultantes ainda eram reconhecidos por anticorpos IgE, os mesmos responsáveis por desencadear reações alérgicas no organismo humano.

O que determinou o tamanho da redução?

Quanto mais tempo a enzima atuava sobre as proteínas, maior era o grau de degradação observado, e os pesquisadores identificaram que a duração do processo e a temperatura aplicada foram os dois fatores com maior impacto na redução da imunorreatividade das proteínas do amendoim tratadas em laboratório.

Quais alérgenos continuaram reagindo?

Mesmo com a imunorreatividade geral reduzida de forma significativa, fragmentos menores das proteínas Ara h 2, Ara h 6 e Ara h 3, considerados os alérgenos mais importantes do amendoim, ainda eram reconhecidos pelos anticorpos IgE nos testes de laboratório, o que mostra que a hidrólise sozinha não elimina totalmente essas moléculas específicas.

クアラルンプールのスーパーでクロダネカボチャ(Cucurbita ficifolia)を見つけました。果肉繊維が加熱するとフカヒレのような食感になることから、「Shark fin melon」として売られています。日本では食用ではなく、ウリ類の接木苗の台木として使われます。 https://t.co/RfYpvgSEbY

— さぶまる (@Bumarusa) March 12, 2026

Por que o resultado não torna o amendoim seguro?

Os próprios pesquisadores afirmam que o material resultante do tratamento não pode ser considerado seguro para pessoas com alergia a amendoim, já que ainda não se sabe se os fragmentos remanescentes conseguem ativar as células do sistema imunológico envolvidas na reação alérgica, o que exigiria testes funcionais adicionais, como os de ativação de basófilos, antes de qualquer aplicação prática.

Tratamentos de laboratório que reduzem um risco sem eliminá-lo por completo também aparecem no relato sobre os materiais de escudo térmico que mudam de forma diferente quando aquecidos a condições de reentrada.

Mais detalhes sobre o estudo estão disponíveis na reportagem original do Phys.org.

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